一、基本信息

• 英文全称：Amyloid β-Protein (1-28)，简称 SP28
• 中文全称：β 淀粉样蛋白 1-28 片段
• 三字母序列：Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys
• 单字母序列：DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKK
• 氨基酸总数：28 aa
• 分子式：C145H209N41O46
• 分子量：3262.51
• 结构修饰：游离末端线性肽 H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKK-OH；无乙酰、酰胺、二硫键、环化、荧光标记等修饰
• 结构式：

二、理化性质

1. 紫外定量：含 Tyr、多个 Phe，280nm 紫外吸收强，可分光光度法定量；Tyr 光敏，全程避光操作。
2. 氧化稳定性：序列不含 Met，无氧化失活风险，相比 Aβ40/Aβ42 稳定性更高。
3. 电荷特征（pH7.4）
   酸性残基：Asp、Glu；碱性残基：Arg、His、Lys；整体带弱负电；适配 pH6.8–7.4 无菌 PBS、细胞培养液。
4. 溶解性与聚集特性
   包含 LVFF 聚集关键基序，但缺失下游 IIGLM 强疏水区段，整体亲水程度远高于 Aβ40/Aβ42；纯水溶解性更好，可少量 DMSO 辅助溶解；自组装纤维化能力极弱，几乎不形成成熟淀粉样纤维，仅能形成少量瞬时寡聚体。
5. 空间构象
   单体以无规卷曲为主；仅 LVFF 区段可短暂形成局部疏水相互作用，无法稳定形成跨链 β 折叠，无长期稳定纤维结构。

三、生物学背景

SP28 为 Aβ N 端亲水全长截短肽，截取 Aβ40/Aβ42 前 28 个氨基酸，截断于疏水聚集核心 IIGLM 上游。常用于区分 Aβ N 端功能区与 C 端疏水聚集区，是阿尔茨海默病构效实验经典阴性对照肽。

四、生物学功能

1. 仅保留 LVFF 短疏水片段，几乎无纤维化能力；
2. 神经元毒性极低，远弱于 Aβ40、Aβ42；
3. 用于验证 C 端 IIGLM-Met 疏水序列是淀粉样沉积、神经毒性的必需结构；
4. 可结合部分 Aβ 靶向抗体，用于抗体表位定位实验。

五、科研应用

1. Aβ 聚集机制平行对照实验（SP28 VS Aβ40 / Aβ42 / Aβ22-35）；
2. 抗淀粉样聚集药物筛选空白对照；
3. Aβ 抗体抗原结合位点图谱分析；
4. 区分 Aβ 亲水 N 端、疏水 C 端各自生物学功能。

六、溶解与储存规范

1. 溶解：无菌 pH7.2 PBS 配制，难溶时添加≤1% DMSO 助溶，无需 HFIP 预处理；
2. 冻干粉：避光密封，短期 - 20℃，长期分装 - 80℃保存；
3. 工作液：避免反复冻融，2~8℃避光可存放 5 天；无 Met 氧化问题，稳定性优于长链 Aβ。